Peptida ligilo

El Vikipedio, la libera enciklopedio
Saltu al: navigado, serĉo
Formiĝo de dipeptido per unuiĝo de du aminoacidoj en peptida ligo (el la hispana Wikipedia).
Peptida junto

Peptida ligilo estas la ligo responsa pri unuiĝo de aminoacidoj kaj de la sinsekva formiĝo de polipeptidoj kaj de proteinoj. Same kiel preskaŭ ĉiuj ligoj okazantaj en la organikaj molekuloj kaj ĝenerale en la biologia kemio, temas pri ligoj de tipo kovalenta.

Strukturo[redakti | redakti fonton]

La peptida ligo generiĝas en la momento en kiu, pere de procezo de kondensado aŭ kiam la unuiĝo de du molekulaj strukturoj kun allaso de molekulo de H2O), parto baza de animoacido (la amina funkcia grupo) -NH2) reakcias kun tiu acida de aminoacido malasama (nome la karbosilica grupo -COOH). Kiam tio okazas, unu el la Hidrogenoj (H+) ligita al la azoto disiĝas kaj unuigas al al grupo OH- ligita al karbono formante akvan molekulon kaj permesante al karbono kaj azoto unuiĝi per ligo ĝuste dirita “peptida”.

La hidrogeno kaj oksigeno restas ĉiam en TRANS pozicio rilate al la peptida ligo kiu estas multe forta kaj malhelpas la rotacion sur sin.

Ĉar dipeptido (aŭ molekulo posedanta unusolan peptidan ligon inter du aminoacidoj]]), same kiel ankaŭ la polipeptidoj), plu entenas en sia molekulo grupojn kaj aminan kaj karbosilician, povus denove plilongiĝi pro novaj kondensadoj okazigante, en la kazo ke la nombro de kuniĝintaj aminoacidoj superus tridekon, proteinon-

La peptida ligo (aŭ peptida junto) ne estas unusola ligo ĉar la ligoj C-N kaj C=O ne ĉeestas en la reala strukturo. La ligo, tial, ne libere rotacias ĉar temas pri ligo mezgrada inter unusola kaj duobla delokigita (taŭtomerio); la azoto kaj karbono de la peptido estas fakte kemie hibrigitaj sp2, kun strukturo preskaŭ plana kaj kun angulo de ca. 120°.

Nb: En la kondensado inter °C kaj °N fina, malsame ol kiel aperas foje en figuroj, hidrogeno H kaj oksigeno O sin poziciiĝas TRANS (kaj ne en pozicio CIS). Tio determinas la spacan pozicion kiun okupos la molekulo ĵus formita.

Longo kaj anguloj de la peptida ligo.

Hidrolizo de la peptida ligo[redakti | redakti fonton]

La enzima hidrolizo estas la reakcio plej simpla por rompi la kovalentan peptidan ligon. Ĝi konsistas en la reakcio inversa al la kondensado: per la aldono de akvo ((H2O), kun samaokaza enzimo, oni alvenas el la produktoj al la reakiiloj kaj, tial, en la kazo de dipeptido, al aminoacodoj disigitaj. Tiu reakcio estas ekspluatata de la digesta sistemo en kiu ekzistas, diversnivele, diversaj proteolizoj (pepsino, tripsino, kimotripsino, ktp) por transŝanĝi la nutrajn ingestitajn proteinojn al la dipeptidoj kaj/aŭ al aminoacidoj kiuj estas la ekskluzivaj nutraj elementoj ensorbeblaj rekte de la intestaj epiteliaj ĉeluloj antaŭ ol ili estus enmetitaj en la sangan torenton por la bezonoj de la organismo.

Vidu ankaŭ[redakti | redakti fonton]

Bibliografio[redakti | redakti fonton]

  • Goldfarb AR et al., The Ultraviolet Absorption Spectra of Proteins, J. Biological Chem., 193, 1951 397–404.([1])
  • Pauling L., The Nature of the Chemical Bond, 3rd. ed., Cornell University Press, 1960. ISBN 0-8014-0333-2
  • Stein RL., Mechanism of Enzymatic and Nonenzymatic Prolyl cis-trans Isomerization, Adv. Protein Chem., 44, 1–24, 1993.*