Ubikvitino

Ubikvitino estas eta proteino troviĝanta plej ofte en la euykariotaj ĉeloj. Ĝia ĉefa funkcio estas markado de proteina malkombino, konata kiel proteolizo.

Ĝi konsistas el 76 aminoacidoj kun relativa atommaso de ĉ. 8500 amuoj. La sekvenco estas tre difinita, apenaŭ okazas mutacio en ĝi. La sekvenco de gisto kaj homo diferenciĝas ekzemple nur ĉe 3 nukleobazoj.

La proceso de markado de proteino per ubikvitino havas la sekvajn paŝojn:

1. Aktivigo de ubikvitino – la karboksila grupo de la fina glicino de ubikvitino ligiĝas al sulfohidrila grupo -SH de ubikvitino-aktiviga enzimo, konata kiel E1. tiu paŝo bezonas ATP-on kiel energifonton kaj rezultas tioesteran ligon inter ubikvitino kaj enzimo E1.
2. Transfero de ubikvitino de E1 al ubikvitin-kunliga enzimo E2
3. La fina transfero de ubikvitino al la markita proteino povas okazi:

direkte de E2. Tio estas la ĉefa vojo, se ubikvitino estas tranportita al alia ubikvitino, formante ĉenon.

aŭ

vojo al E3 enzimo, kiu ligas speciale al E2 kaj markita proteino. Tio estas la normala vojo por marki la specifan proteinon por proteolizo. Ubikvitino ligiĝas al lizino ĉe la celita proteino.

Finfine, la markita proteino digestiĝas en la 26S-proteasomo al etaj peptidoj, aminoacidoj, kaj ubikvitino (kiu povas reuziĝi).