Influantaj faktoroj de enzima aktiveco

El Vikipedio, la libera enciklopedio
Salti al navigilo Salti al serĉilo

FAKTOROJ KIUJ POVAS INFLUI ENZIMAN AKTIVECON:

La fulma rapido (po 36 milionoj da molekuloj minute) je kiu unu molekulo de karbonata anhidrazo transformas karbonan dioksidon en karbonatan acidon estas menciita pli frue. Tiu rapido, kiun oni nomas la transforma nombro, estas unu el la plej altaj inter la enzim-sistemoj.

Transforma Nombro[redakti | redakti fonton]

Por enzim-sistemoj, ĝenerale, la transforma nombro estas la nombro de substrataj molekuloj suferantaj reakcion ĉiuminute danke al unusola enzim-molekulo.

La transforma nombro estas ĉiam iom granda, kvankam ĝenerale ne tiom granda kiel por karbonata anhidrazo.

Multaj faktoroj influas la katalizan aktivecon, aŭ reakci-rapidon, de enzimo. La plej gravaj faktoroj estas la substrata koncentreco, enzima koncentreco, pH, kaj temperaturo. Kelkaj malpli gravaj faktoroj estas la naturo de la fin-produktoj kaj la ĉeesto de enzim-inhibenzoj.

Koncentreco de Substrato[redakti | redakti fonton]

La koncentreco de substrato grave influas la rapidon de enzim-katalizitaj reakcioj. Ĉe malaltaj substrataj koncentrecoj, la rapido kreskas proporcie al la substrata koncentreco. Dum la koncentreco de substrato kreskas, ĝi atingas valoron preter kiu plua rapido-kresko ne akompanas la kreskon de substrata koncentreco. La maksimuma rapido (simbolo Vmaks) okazas ĉar la enzimo saturiĝas per substrato kaj ne povas pli rapide funkcii sub la aplikataj kondiĉoj.

Tre grava konstanto en enzimaj studoj estas la konstanto de Michaelis /miĥaelis/; Km. Ĝi karakterizas la katalizajn ecojn de enzimo rilate la koncernan substraton. La konstanto estas difinita kiel tiu substrata koncentreco, ĉe kiu la rapido de la enzima reakcio atingas ĝuste la duonon de la maksimuma rapido.

Koncentreco de Enzimo[redakti | redakti fonton]

Studoj faritaj kun purigitaj enzimoj malkaŝis ties konduton. La rapidon de enzim-katalizita reakcio oni trovis proporcia al la koncentreco de uzita enzimo, en sufiĉe larĝa amplekso. Tiu konduto estas karakteriza nur tiom longe, kiel la koncentreco de la substrato estas tenata konstanta kaj super tiu nivelo bezonata por saturi la enzimon.

La efiko de pH[redakti | redakti fonton]

La pH-valoro, ĉe kiu enzimoj montras maksimuman aktivecon, nomiĝas optimuma pH.

La aktiveco forte falas se la pH-valoro varias for de la optimuma valoro. Por multaj enzimoj en la korpo, la optimuma pH estas ĉirkaŭ 7, sed esceptojn oni scias. Ekzemple, la pepsino de stomaka suko estas plej aktiva kiam la pH estas 1,5; kaj la tripsino de pankreata suko pleje funkcias kiam la pH estas ĉirkaŭ 8.

Temperaturo[redakti | redakti fonton]

La rapido de la plejmulto da kemiaj reakcioj kreskas kun la kresko de temperaturo. Enzim-katalizitaj reakcioj ne estas esceptoj, se la temperaturo ne estas troe altigita. La plejmulto da enzimoj estas aktiva en la temperatur-amplekso 10 ĝis 50 °C.

optimuma temperaturo- por enzimoj en la korpo, la optimuma temperaturo - la temperaturo, ĉe kiu enzima aktiveco estas plej alta - estas ĉirkaŭ 37°C.

Ĉe temperaturoj pli altaj ol 50°C, la enzima aktiveco kelkfoje altiĝas, sed nur por mallonga tempo. Ĉe altaj temperaturoj, la proteino de enzimoj denaturiĝas kaj koaguliĝas, kaj la enzim-aktiveco do perdiĝas. La pasteŭrizado de manĝaĵoj profitas de tiu fakto. Ĉe 60°C, la uzata temperaturo de pasteŭrizo, malmultaj mikroorganismoj estas senpere mortigitaj, sed iliaj enzimoj iĝas neaktivaj. Tiu perdo de enzima aktiveco rapide kondukas al la detruiĝo de la mikroorganismoj, ĉar ili ne kapablas realigi siajn esencajn enzim-katalizatajn vivo-procezojn. Ĉe la alia ekstremo, la neaktiveco de enzimoj ĉe malaltaj temperaturoj ebligis krei la industrion de frostigitaj nutraĵoj, kiu grave ŝanĝis manĝo-kutimojn en kelkaj landoj. Manĝaĵoj konservitaj per rapida frostigo estas deponeblaj sub frostiĝo por longa daŭro sen difektiĝo; tiel plilongiĝas la benoj de abundaj rikoltoj.