Sekundara strukturo
La sekundara strukturo estas la tridimensia aranĝo de lokaj partoj de grandaj molekuloj (kutime proteino aŭ nuklea acido). Oni emfazas, ke temas pri lokaj partoj, pro tio ke la preciza pozicio de ĉiuj atomoj de molekulo en la tri-dimensia spaco ne estus la sekundara, sed la terciara strukturo.
Se la sola struktura trajto de proteinoj estus la aminoacida sinsekvo (primara strukturo), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn. Eksperimentoj montras ke ne estas tiel. En la medio, proteinoj faldiĝas spontane, kun sinsekvoj de hidrofobaj aminoacidoj turniĝintaj interne kaj vicoj de hidrofilaj aminoacidoj turniĝintaj ekstere. La interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam hidrofobia kaj la ekstero estas ĉiam hidrofila - hidrofoba kerno kaj hidrofila surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar formiĝas regulaj sekundaraj strukturoj. Membran-proteinoj (proteinoj kiuj lokiĝas en biologiaj membranoj) havas prefere hidrofobajn aminoacidoj apud la membran-surfaco, ĉar membranoj esence konstituiĝas de gras-acidoj (do la hidrofobaj regionoj alproksimiĝas).
Struktur-elementoj[redakti | redakti fonton]
La plejparto da proteinoj en sia natura stato estas tenata en difinitaj formoj (sekundaraj strukturoj) per hidrogen-ligoj inter la amidaj hidrogenoj kaj la karboksilaj oksigenoj de la polipeptida ĉefĉeno.
Tiel, formiĝas diversaj sekundaraj strukturelementoj kiel:
- alfa-helicoj, volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon.
- beta-lamenoj, du polipeptidaj ĉenoj flanke ligitaj per kvin aŭ pli hidrogen-ligoj, tiel ke la rezulto similas al lameno.
- kolagen-helicoj, tri polipeptidaj ĉenoj tre stabile ligitaj de perioda sinsekvo de aminoacidoj (kutime glicino-prolino-hidroksiprolino). Ĝi troveblas en kolageno.
La hidrogen-liga naturo de sekundaraj proteinaj strukturoj signifas ke tiaj strukturoj estas relative facile disrompeblaj pro ŝanĝoj de pH, temperaturo, aŭ koncentrecoj de solvaĵo aŭ salo.
Eksteraj ligiloj[redakti | redakti fonton]
- Kabsch W, Sander C (2004). “Dictionary of protein secondary structure: Pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features”, Wiley 22, p. 2577 – 2637. doi:10.1002/bip.360221211. (anglalingve)