Verda fluoreska proteino

El Vikipedio, la libera enciklopedio
Saltu al: navigado, serĉo
Videbligo de ĉelmembrano de mukoĉeloj kun GFP- kaj RFP-fuziaj proteinoj.
Ilustraĵo de ok diversaj fluoreskaj proteinoj (BFP, mTFP1, Emerald, Citrine, mOrange, mApple, mCherry kaj mGrape) en bakterioj.

La verda fluoreska proteino (mallongigo GFP; angle green fluorescent protein) estas proteino el meduzo Aequorea victoria, unuafoje priskribita fare de Osamu Shimomura en 1961. Ĝi fluoreskas ĉe ekscitiĝo en la verdao kun bluaj kaj ultraviolaj lumoj. Ĝia graveco en la biologio, precipe en la ĉelbiologio estas, ke la GFP povas fuzii kun iu ajn aliaj proteinoj, gen-specife. Oni povas tiel observi la spacan kaj tempan dividon de la fluoreskaj proteinoj en la vivantaj ĉeloj, histoj, organismoj.

Osamu Shimomura, Martin Chalfie kaj Roger Tsien ricevis Nobel-premion pri kemio en 2008 pro malkovro kaj ellaboro de scienca uzo de la GFP.

La primara strukturo de la verda fluoreska proteino konsistas el 238 aminoacidoj kun molekula maso de 26,9 kDa. La fakta fluoroforo de la GFP formiĝas aŭtokatalite el la tripeptida sekvenco Ser65–Tyr66–Gly67 ene de la polipeptida ĉeno.

La nemodifita, natura GFP havas du absorbajn maksimumojn ĉe ondolongoj de 395 nm kaj 475 nm. La emisia ondolongo okazas je 509 nm.

Oni kreis jam genojn, kiuj kaŭzis verde fluoreskajn musojn, pigojn, leporojn. La nun uzata versio de GFP estas jam modifita kompare al la nature trovebla versio. Tsien kaj liaj kunlaborantoj forigis la aminoacidojn ambaŭfine de la kodiga sekcio kaj kreis la EGFP per ŝanĝiĝoj de la tria aminoacidoj (Ser-THr-Gly). Anstataŭ la Ser(65) troviĝas treonino en la EGFP, tiel la EGFP perdis la eksciteblecon en la ultraviola spektro (sed ekscitebla per blua lumo), alikaze kreskis efikeco de la fluoreskado, kompare al GFP.

Tsien kaj liaj kunlaborantoj ŝanĝis per plua mutacio la koloron de la fluoreskado kaj kreis blue (BFP), ciane (CFP) kaj flave (YFP) fluoreskajn versiojn.

Vidu ankaŭ[redakti | redakti fonton]