Ubikvitino: Malsamoj inter versioj

El Vikipedio, la libera enciklopedio
[nekontrolita versio][nekontrolita versio]
Enhavo forigita Enhavo aldonita
Neniu resumo de redakto
 
Neniu resumo de redakto
Linio 1: Linio 1:
'''Ubikvitino''' estas eta proteino troviĝanta plej ofte en la [[eŭkariotoj|euykariotaj]] [[ĉelo]]j. Ĝia ĉefa funkcio estas markado de proteina malkombino, konata kiel [[proteolizo]].
'''Ubikvitino''' estas unu el la 76 [[aminoacido]]j konsistanta [[polipeptido]] kun la relativa [[atommaso]] de ĉ. 8500. La sekvenco estas tre difinita, forta, apenaŭ okazas [[mutacio]] en ĝi. La sekvenco de [[gisto]] kaj homo diferenciĝas ekzemple nur ĉe 3 [[nukleobazo]]j.


Ĝi konsistas el 76 [[aminoacido]]j kun relativa [[atommaso]] de ĉ. 8500 amuoj. La sekvenco estas tre difinita, apenaŭ okazas [[mutacio]] en ĝi. La sekvenco de [[gisto]] kaj homo diferenciĝas ekzemple nur ĉe 3 [[nukleobazo]]j.
<!--
==Sintezo ==


La proceso de markado de proteino per ubikvitino havas la sekvajn paŝojn:
Ubikvitino wird als Poly-Ubiquitin synthetisiert indem bis zu 12 Moleküle miteinander verknüpft sind.
# Aktivigo de ubikvitino – la [[karboksila grupo]] de la fina [[glicino]] de ubikvitino ligiĝas al [[sulfohidrila grupo]] -SH de ubikvitino-aktiviga enzimo, konata kiel E1. tiu paŝo bezonas [[Adenozina trifosfato|ATP-on]] kiel energifonton kaj rezultas [[tioestero|tioesteran]] ligon inter ubikvitino kaj enzimo E1.
# Transfero de ubikvitino de E1 al ubikvitin-kunliga enzimo E2 ß!via [[transacylation]].ŕ


==Funktionsweise==
Ubiquitin hat verschiedene Funktionen. Zum einen markiert es unter Verbrauch von [[ATP]] Proteine, die abgebaut werden sollen, weil sie nicht mehr benötigt werden. Dieses Markieren nennt man '''[[Ubiquitination]]'''. Derart markierte Proteine werden in einem proteolytischen Komplex abgebaut. Ein Beispiel ist der Abbau des [[Cyclin|Cyclins]] nach Beendigung der [[Mitose]].


# La fina transfero de ubikvitino al la markita proteino povas okazi:
Eine weitere Funktion ist das Markieren defekter oder denaturierter Moleküle oder solcher die nicht korrekt synthetisiert worden sind. Diese markierten Molekülen werden anschließend ebenfalls intrazellulär abgebaut.
:: direkte de E2. Tio estas la ĉefa vojo, se ubikvitino estas tranportita al alia ubikvitino, formante ĉenon.
::: aŭ
:: vojo al E3 enzimo, kiu ligas speciale al E2 kaj markita proteino. Tio estas la normala vojo por marki la specifan proteinon por proteolizo. Ubikvitino ligiĝas al [[lizino]] ĉe la celita proteino.


Finfine, la markita proteino digestiĝas en la 26S-[[proteasomo]] al etaj [[peptido]]j, [[aminoacido]]j, kaj ubikvitino (kiu povas reuziĝi).
Kontroli-->



[[en:Ubiquitin]]
[[he:אוביקוויטין]]
[[pl:Ubikwityna]]
[[zh-min-nan:Ubiquitin]]

Kiel registrite je 14:02, 8 okt. 2004

Ubikvitino estas eta proteino troviĝanta plej ofte en la euykariotaj ĉeloj. Ĝia ĉefa funkcio estas markado de proteina malkombino, konata kiel proteolizo.

Ĝi konsistas el 76 aminoacidoj kun relativa atommaso de ĉ. 8500 amuoj. La sekvenco estas tre difinita, apenaŭ okazas mutacio en ĝi. La sekvenco de gisto kaj homo diferenciĝas ekzemple nur ĉe 3 nukleobazoj.

La proceso de markado de proteino per ubikvitino havas la sekvajn paŝojn:

  1. Aktivigo de ubikvitino – la karboksila grupo de la fina glicino de ubikvitino ligiĝas al sulfohidrila grupo -SH de ubikvitino-aktiviga enzimo, konata kiel E1. tiu paŝo bezonas ATP-on kiel energifonton kaj rezultas tioesteran ligon inter ubikvitino kaj enzimo E1.
  2. Transfero de ubikvitino de E1 al ubikvitin-kunliga enzimo E2 ß!via transacylation


  1. La fina transfero de ubikvitino al la markita proteino povas okazi:
direkte de E2. Tio estas la ĉefa vojo, se ubikvitino estas tranportita al alia ubikvitino, formante ĉenon.
vojo al E3 enzimo, kiu ligas speciale al E2 kaj markita proteino. Tio estas la normala vojo por marki la specifan proteinon por proteolizo. Ubikvitino ligiĝas al lizino ĉe la celita proteino.

Finfine, la markita proteino digestiĝas en la 26S-proteasomo al etaj peptidoj, aminoacidoj, kaj ubikvitino (kiu povas reuziĝi).