Sulfatado

El Vikipedio, la libera enciklopedio
Sulfata grupo kunligita per estera ligo

Sulfatado - en biokemio - estas la enzime -katalizita alligiĝo de sulfo grupo (ne sulfato aŭ sulfurila grupo) al alia molekulo.[1] Ĉi tiu biotransformo implikas la sulfotransferazan enzimon, kiu katalizas la translokigon de sulfo-grupo de la donanta substrato, kutime 3'-fosfoadenosina-5'-fosfosfata (PAPS), al la hidroksilaj aŭ aminaj molekuloj de la substrato, rezultigante sulfaton kaj sulfamaton, respektive. Sulfatado estas implikita en diversaj biologiaj procezoj, inkluzive de senvenenigo, hormona reguligo, molekula rekono, ĉela signalado kaj eniro de virusoj en ĉelojn.[1] Inter la reagoj estas fazo II-drogmetabolo, ofte efika por liveri malpli aktivajn ksenobiotikojn de farmakologio. kaj toksologia vidpunkto, sed foje ludas rolon en la aktivigo de ksenobiotikoj (ekz. aromaj aminoj, metilaj anstataŭigitaj policiklaj aromaj hidrokarbidoj ). Alia ekzemplo de biologia sulfatado estas en la sintezo de sulfonataj glikozaminoglikanoj, kiel heparino, heparana sulfato, kondroitina sulfato kaj dermatan-sulfato . Sulfatado ankaŭ estas ebla posttransira modifo de la proteino.

Tirozina sulfatado[redakti | redakti fonton]

Tirozina sulfado estas posttransira modifo en kiu la tirozina restaĵo de proteino estas sulfatita per tirosilproteina sulfotransferazo (TPST), kutime en aparato de Golgi. La kaŝitaj proteinoj kaj eksterĉelaj partoj de la membranaj proteinoj, kiuj trapasas la Golĝi aparaton, povas esti sulfatigitaj. Tia sulfatado unue estis malkovrita de Bettelheim en bovina fibrinopeptido B en 1954 [2] kaj poste troviĝis ĉe animaloj kaj plantoj, sed ne ĉe prokariotojgisto . Sulfatejoj estas tirozinaj restaĵoj eksponitaj sur la proteina surfaco, kutime ĉirkaŭataj de acidaj restaĵoj. Detala priskribo de la karakterizaĵoj de la sulfata ejo estas havebla ĉe PROSITE (formo: PS00003) [1][rompita ligilo] . Du specoj de tirosilproteinaj sulfotransferazoj (TPST-1 kaj TPST-2) estis identigitaj. La ĵus identigita proteino RaxX el plej multaj specioj de la genro Xanthomonas enhavas tirozinajn sulfatajn restaĵojn kaj imitas la plantan peptidan hormonon PSY (Amano et al., 2007; Pruitt et al., 2015, 2017).

Funkcio[redakti | redakti fonton]

Sulfatado havas rolon en plibonigado de protein-proteinaj interagoj. Specoj de homaj proteinoj konataj sperti tirosinan sulfadon inkludas adhermolekulojn, G-protein-kunligitajn receptorojn, koaguliĝajn faktorojn, Serinproteazinhibitoron , eksterĉelajn matricajn proteinojn, kaj hormonojn . Tirozina O- sulfato estas stabila molekulo kaj estas eligita ene de la urino de bestoj. La enzima mekanismo de tirozina sulfata desulfato ne estas konata.

Liberigante la TPST- genon en musoj, oni povas observi, ke tirosina sulfato influas la kreskon de musoj, kiel korpopezo, fekundeco kaj postnaska vivkapablo.

Reguligo[redakti | redakti fonton]

Estas tre limigita evidenteco, ke TPST-genoj estas susceptaj al transskriba regulado kaj tirosina O -sulfato estas tre stabila kaj ne povas esti facile degradita de mamulaj sulfatazoj. Tirosina O -sulfatado estas nemaligebla procezo en vivo . Iu antikorpo nomita PSG2 montras altan sentemon kaj specifecon por sulfotirozino -enhavantaj epitopoj, sendepende de la kunteksto de la sekvenco. Novaj iloj estas ellaborataj por studi TPST, uzante sintezajn peptidojn kaj malgrandan molekulan kribrilon. [3]

Vidu ankaŭ[redakti | redakti fonton]

  • Glukuronidado
  • Metiligo
  • Hidrogenado
  • Acetilado

Referencoj[redakti | redakti fonton]

  1. 1,0 1,1 Chapman, Eli (2004-07-05). “Sulfotransferases: Structure, Mechanism, Biological Activity, Inhibition, and Synthetic Utility” 43, p. 3526–3548. doi:10.1002/anie.200300631. 
  2. Bettelheim, F. R. (1954). “Tyrosine-O-sulfate in a peptide from fibrinogen”, J. Am. Chem. Soc. 76, p. 2838–2839. doi:10.1021/ja01639a073. 
  3. Byrne, D. P. (2018). “New tools for evaluating protein tyrosine sulfation: tyrosylprotein sulfotransferases (TPSTs) are novel targets for RAF protein kinase inhibitors”, Biochemical Journal 475, p. 2435–2455. doi:10.1042/BCJ20180266. 
Arkivigite je 2008-03-16 per la retarkivo Wayback Machine
  • Hoffhines AJ (2006). “Detection and purification of tyrosine-sulfated proteins using a novel anti-sulfotyrosine monoclonal antibody.”, J. Biol. Chem. 281 (49), p. 37877–87. doi:10.1074/jbc.M609398200. 

Noto[redakti | redakti fonton]

  • En tiu ĉi artikolo estas uzita traduko de teksto el la artikolo Sulfacija en la bosna Vikipedio.